Los 20 L-α-aminoácidos naturales poseen un grupo ácido que puede sufrir las reacciones características de los ácido carboxílicos, por ejemplo:
También poseen un α-amino que el un nucleófilo reactivo y puede reaccionar con electrófilos, entre otros diversos compuestos carbonílicos, por ejemplo:
Además de ello, los grupos R de los aminoácidos son diversos, por lo que pueden reacionar de varias maneras. Así, aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido glutámico poseen un segundo ácido carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Además, otros aminoácidos con grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH), la arginina (guanidio), la histidina (imidazol), la serina, la treonina y la tirosina (alcoholes), la asparagina y la glutamina (amidas), la metionina (un tioeter) y el triptofano (indol).
La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y análisis de la proteínas. Como un ejemplo, se menciona el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases de shift, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehídico, al que las proteínas se unen covalentemente, lo que permite fijarlas para su estudio.
También es posible hacer reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos grupos químicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir proteínas a materiales para columnas de cromatografía y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estereoselectivos para ligandos específicos.
Una tercera aplicación de la reactividad de los restos laterales de los aminoácidos está en identificar el tipo de aminoácidos involucrados directamente en cierta funcion de una proteínas. Así. por ejemplo, si un residuo de cisteína participa en el reconocimiento de un ligando específico, al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la proteína pierde su actividad biológica. En cambio, si el metil-metano-tiosulfonato se añade cuando el ligando está presente, la presencia del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la función.
Además, las propiedades químicas de los aminoácidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos para realizar diferentes funciones.
La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas maneras en el estudio y análisis de la proteínas. Como un ejemplo, se menciona el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases de shift, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehídico, al que las proteínas se unen covalentemente, lo que permite fijarlas para su estudio.
También es posible hacer reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos grupos químicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir proteínas a materiales para columnas de cromatografía y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estereoselectivos para ligandos específicos.
Una tercera aplicación de la reactividad de los restos laterales de los aminoácidos está en identificar el tipo de aminoácidos involucrados directamente en cierta funcion de una proteínas. Así. por ejemplo, si un residuo de cisteína participa en el reconocimiento de un ligando específico, al modificar este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la proteína pierde su actividad biológica. En cambio, si el metil-metano-tiosulfonato se añade cuando el ligando está presente, la presencia del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la función.
Además, las propiedades químicas de los aminoácidos ciertamente son aprovechadas por los sistemas vivos para realizar diferentes funciones.
