Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores o enzimas. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato. Pasteur descubrió que la fermentación del azúcar mediante levaduras, con su conversión en alcohol etílico y anhídrido carbónico es catalizada por fermentos o enzimas. En 1897 Buchner logró extraer de las células de levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica. Sumner en 1926, aisló en forma cristalina la enzima ureasa, a partir de extractos obtenidos de Cannavalia enzyformis (Fabaceae) la que hidroliza la urea según la siguiente reacción:
UREASA
(NH2)2 CO + H2O ---------------------->CO2 + 2 NH3
(NH2)2 CO + H2O ---------------------->CO2 + 2 NH3
En 1930, Northrop aisló en forma cristalina las enzimas digestivas: pepsina, tripsina y quimotripsina. En la actualidad se conocen más de 2000 enzimas que han sido aisladas en forma cristalina.
En términos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades:
En términos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades:
1º Son eficaces en pequeñas cantidades. Tienen un número de recambio alto, que varia entre 100 y 36 millones (anhidrasa carbónica). El número de recambio o actividad molar, se define como la cantidad de substrato transformado en la unidad de tiempo por una cantidad dada de enzima, por ej. la catalasa hidroliza 5,6 * 106 moléculas de H2 O2 por molécula de enzima por minuto, por lo que su número de recambio es 5,6 * 106 .
2º No se alteran durante las reacciones en que participan.
3º Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción reversible.
4º Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente selectiva sobre un substrato específico.
Las enzimas tienen pesos moleculares que oscilan entre 12.000 y un millón. Algunas enzimas son proteínas conjugadas; ya que poseen un grupo no proteico o prostético, por Ej. un azucar -glucoproteínas, un lipido -lipoproteinas, un ácido nucléico -nucleoproteinas. Una enzima completa se denomina holoenzima, y está formada por una parte proteica (apoenzima) y un cofactor no proteico (coenzima).
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Entre los cofactores que requieren las enzimas para su funcionamiento están las coenzimas: NADPH+H (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato reducido), NAD (nicotinamida adenina dinucleotido), FAD(flavina adenina dinucleótido), piridoxal, biotina, tiamina, ácido tetra hidrofólico , cobalamina, etc. Así mismo, muchas enzimas requieren activadores metálicos, y he de allí la importancia de los minerales para el buen funcionamiento y crecimiento de las plantas.
NOMENCLATURA
Antiguamente las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, añadiéndole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reacción catalizada. Así tenemos que la ureasa, cataliza la hidrólisis de la urea; la amilasa, la hidrólisis del almidón; la lipasa, la hidrólisis de lípidos; la ADNasa, la hidrólisis del ADN; la ATPasa, la hidrólisis del ATP, etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Debido al gran número de enzimas conocidas en la actualidad, se ha adoptado una clasificación y nomenclatura más sistemática, en la que cada enzima tiene un número de clasificación que la identifica.
1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones.
2. Transferasas. Transferencia de gruposfuncionales.
Ej.UDP-glucosa-fructosa-glucotransferasa.
3. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.
4. Liasas. Adición a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa.
5. Isomerasas. Reacciones de isomerización.Ej. fosfoglucosa isomerasa.
6. Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP.
